"Биоорганическая и биологическая химия", Куликов Е. Е. 04.03.2021г.

• Лектор извиняется за технические неудобства и перенос лекции.  

• Лекция будет повторена в следующий раз.  

• Тема лекции: аминокислоты и белки.  

• Белки являются главными катализаторами в живой природе.  

• Белки выполняют структурную, каталитическую, двигательную и транспортную функции.  

• Белки участвуют в гормональной регуляции и защите организма.  

• Существует 20 протеиногенных аминокислот, но их больше.  

• Аминокислоты могут быть модифицированы посттрансляционно.  

• Аминокислоты являются слабыми электролитами и способны к ионизации.  

• Аминокислоты имеют четыре возможных заместителя у альфа-углеродного атома.  

• Существуют L- и D-изомеры аминокислот.  

• L-аминокислоты преобладают в белках, но D-аминокислоты встречаются в пептидных антибиотиках.  

• D-аминокислоты синтезируются мультиферментными комплексами.  

• Посттрансляционная модификация может изменять аминокислоты.  

• Аминокислоты обладают большим химическим потенциалом благодаря своим функциональным группам.  

• Аминокислоты могут взаимодействовать электростатически и участвовать в реакции конденсации с выделением воды.  

• Две аминокислоты могут соединяться, образуя дипептид с амидной связью.  

• Пептидная связь плоская и прочная, что важно для биологических систем.  

• Аминокислоты можно группировать по наличию полярных групп, основных или кислых радикалов.  

• Не полярные аминокислоты, такие как пролин, обеспечивают резкие повороты в пептидной цепи.  

• Гидрофобные аминокислоты, такие как валин и лейцин, участвуют в гидрофобных взаимодействиях.  

• Полярные аминокислоты, такие как глютамин и аспарагин, не несут заряда.  

• Серин и трианин способны к реакциям, характерным для спиртов.  

• Глицин является простейшей аминокислотой с минимальным радикалом.  

• Ароматические аминокислоты, такие как фенилаланин и триптофан, гидрофобны.  

• Метионин содержит серу и может быть отнесен к серосодержащим аминокислотам.  

• Серосодержащие аминокислоты могут быть гидрофобными или полярными.  

• Основные аминокислоты, такие как гистидин и лизин, способны к протонированию.  

• Аргинин содержит остаток гуанидина и участвует в синтезе мочевины.  

• Разные аминокислоты встречаются в белках с разной частотой, особенно гидрофобные.  

• Наиболее часто встречающиеся аминокислоты в белках — это неполярные аминокислоты с алифатическим хвостом.  

• Структура белков зависит от гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислот.  

• Гетеротрофный образ жизни позволяет получать аминокислоты с диетой, что снижает необходимость их синтеза в организме.  

• Аминокислоты должны поступать в организм с едой, как растительного, так и животного происхождения.  

• Некоторые аминокислоты, такие как лизин и аспарагин, могут синтезироваться из других продуктов.  

• Животные белки более полноценны по содержанию незаменимых аминокислот, чем растительные.  

• Растения синтезируют углеводы, а не аминокислоты, поэтому вторичные консументы, такие как люди, получают аминокислоты из белков.  

• Растительная диета возможна, но рекомендуется включать животный белок для полноценного питания.  

• Веганство требует дополнительных аминокислотных добавок или изменения рациона.  

• Гидроксилирование аминокислот, таких как гидроксипролин, важно для формирования тканей.  

• Дефицит витамина С приводит к цинге, что связано с нарушением гидроксилирования.  

• Некоторые пептиды содержат необычные аминокислоты, такие как гамма-аминомасляная кислота и бета-аланин.  

• Изопептидные связи, такие как гамма-цистерил-глицин, распространены в природе.  

• Эти связи образуются через радикалы, а не через альфа-углеродные атомы.  

• Изопептиды могут быть биологически активными соединениями, как в случае с аспартамом.  

• Глютатион, гамма-глутаминил-глицин, играет важную роль в дыхательной системе.  

• Он может образовывать дисульфидные мостики и переносить электроны и протоны.  

• Глютатион обеспечивает восстановление клеток в тканях без кровеносных сосудов, таких как роговица глаза.  

• Селентеин не является протеиногенной аминокислотой.  

• Определение протеиногенности включает только кодируемые аминокислоты.  

• Примеры непротеиногенных аминокислот: пирализин, гидроксипролин, гамма-карбокси-глютаминовая кислота.  

• Производные непротеиногенных аминокислот могут быть важны для сигналинга.  

• Примеры: адреналин, гистамин, серотонин.  

• Аминокислотный обмен связан с другими обменами.  

• Аминокислоты являются слабыми электролитами.  

• Ионизация групп аминокислот зависит от pH среды.  

• Белки могут иметь разный заряд в зависимости от pH.  

• Радикалы аминокислот влияют на ионизацию групп.  

• Примеры: аргинин, лизин, серин, трианин.  

• В белках радикалы могут определять заряд и поведение в растворах.  

• Основные и кислые аминокислоты могут иметь разные ионизационные точки.  

• Белки с разными ионизационными точками могут иметь разные биологические функции.  

• Пример: казеин, который выпадает в осадок при подкислении.  

• Ароматические аминокислоты поглощают ультрафиолет.  

• Белки могут изменять растворимость в зависимости от pH и концентрации соли.  

• Эффект всаливания и высаливания влияет на растворимость белков.  

• Изменение pH влияет на форму и структуру белков.  

• Белки могут менять форму при изменении pH.  

• Растворимость и структура белков зависят от условий среды и pH.  

• Пептидная связь имеет определенные параметры, включая валентные углы.  

• Все атомы, участвующие в образовании связи, лежат в одной плоскости.  

• Вращение вокруг пептидной связи невозможно, что позволяет программировать форму белка.  

• Вращение вокруг амидной связи запрещено из-за резонанса.  

• Электронная плотность равномерно распределена между атомами.  

• Барьер против вращения составляет 88 килоджоулей на моль.  

• Конформационные углы зависят от радикалов аминокислот.  

• Объемные радикалы могут вносить напряжение в пептидную цепь.  

• Возможность образования разнообразных трехмерных структур белков.  

• График Рамачандрана показывает соотношение торсионных углов для пептидов.  

• Существуют участки, соответствующие типичной структуре белка.  

• Левая альфа-спираль менее популярна, чем правая.  

• Белки могут быть разного размера и формы.  

• Возможность объединения белковых субъединиц в большие молекулы.  

• Уровни организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.  

• Третичная структура включает домены, связанные с биологическими функциями.  

• Домены могут переноситься между белками, влияя на их свойства.  

• Четвертичная структура позволяет белкам объединяться в сложные ассоциации.  

• Глобулярные белки: миоглобин, альбумины.  

• Фибриллярные белки: коллаген.  

• Мембранные белки: трансмембранные домены.  

• Аминокислотная последовательность.  

• Дисульфидные мостики между цистеинами.  

• Альфа-спиральные и бета-складчатые структуры.  

• Водородные связи в альфа-спиралях и бета-складках.  

• Антипараллельность бета-складок.  

• Влияние водородных связей на структуру белков.  

• Водородные связи и их роль в образовании структур.  

• Программирование третичной структуры белков.  

• Антипараллельные бета-складки и их структура.  

• Водородные связи, координация ионов, гидрофобные взаимодействия.  

• Дисульфидные связи и электростатические взаимодействия.  

• Влияние различных взаимодействий на структуру белков.  

• Влияние температуры на денатурацию белков.  

• Методы восстановления нативной структуры белков.  

• Использование хаотропных агентов для денатурации.  

• Денатурация бычьей рибонуклеазы.  

• Удаление бета-меркаптоэтанола и восстановление дисульфидных связей.  

• Возвращение ферментативной активности белка.  

• Информация для укладки белка содержится в его первичной структуре.  

• Восстановление биологически активной конформации белка.  

• Прорыв в области физики белка и биофизики.