СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. ОБЩАЯ БИОХИМИЯ. ЛЕКЦИЯ 1.

• Елена Позднякова, кандидат биологических наук, представляет первую лекцию цикла о строении и функциях белков.  

• Организм состоит из трех базовых компонентов: белки, жиры и углеводы.  

• Белки — высокомолекулярные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.  

• Аминокислоты состоят из аминогруппы, карбоксильной группы и радикала.  

• Существует 20 протеиногенных аминокислот, но на самом деле их больше.  

• Непротеиногенные аминокислоты могут быть токсичными или полезными.  

• Примеры полезных аминокислот: таурин, арнитин.  

• Не полярные: глицин, аланин, валин и др.  

• Полярно не заряженные: серин, трианин и др.  

• Ароматические: фенилаланин, тирозин и др.  

• Полярно заряженные: аспартат, глутамат и др.  

• Серосодержащие: цистин, метионин и др.  

• Ароматические: фенилаланин, тирозин и др.  

• Алифатические: пролин и др.  

• Незаменимые: валин, лейцин и др.  

• Заменимые: глицин, аланин и др.  

• Глюкогенные: глицин, аланин и др.  

• Кетогенные: лейцин и лизин.  

• Глюко-кетогенные: изолицин, фенилаланин и др.  

• Первичная структура: линейный полимер из аминокислотных остатков.  

• Пептидная связь соединяет аминокислоты.  

• Пептидная связь образуется при конденсации аминокислот.  

• Пептидная связь ковалентная и трудно разрушаемая.  

• Первичная структура белка состоит из множества аминокислот.  

• Вторичная структура образуется за счет водородных связей.  

• Альфа-спираль и бета-складчатая структура стабилизируются водородными связями.  

• Пролин и гидроксипролин могут препятствовать формированию спирали.  

• Третичная структура стабилизирует связи между радикалами аминокислот.  

• В третичной структуре могут возникать водородные, гидрофобные, ионные и дисульфидные связи.  

• Домены стабилизируют структуру белка и создают трехмерную форму.  

• Четвертичная структура состоит из нескольких глобул.  

• Примеры: креатинкиназа, джи-белок, гемоглобин.  

• Классификация белков по функциям и форме.  

• Структурные белки: коллаген, мембранные белки.  

• Ферментативная функция: пепсин, амилаза.  

• Транспортная функция: трансферрин, гемоглобин.  

• Сократительная функция: миозин.  

• Защитная функция: иммуноглобулины.  

• Регуляторная функция: гормоны, сигнальная функция.  

• Рецепторная функция: родопсин, холинорецептор.  

• Глобулярные белки: альбумины, глобулины, ферменты.  

• Фибриллярные белки: коллаген, фибрин, эластин.  

• Классификация белков по химическому составу: простые и сложные белки.  

• Белки делятся на металлопротеины, липопротеины, хромопротеины, гликопротеины и другие.  

• Альбумины растворимы в воде и солевых растворах, глобулины — в солевых растворах, но не в воде.  

• Гистоны растворимы в солевых растворах, склеропротеины — нерастворимы.  

• Белки обладают набуханием, вязкостью, желатированием, оптической плотностью и подвижностью в электрическом поле.  

• Набухание зависит от температуры, давления и pH среды.  

• Белки оптически активны и могут вращать плоскость поляризации света.  

• Белки растворимы в воде и водно-солевых растворах.  

• Растворимость зависит от структуры белка, pH, температуры и наличия солей.  

• Гидратная оболочка вокруг белка предотвращает его агрегацию.  

• Заряд белковых молекул определяется наличием заряженных аминокислотных остатков.  

• Изменение pH среды влияет на заряд белка, что влияет на его растворимость.  

• При определенных значениях pH белок становится электронейтральным и теряет растворимость.  

• Денатурация — утрата белком его структуры под действием химических или физических факторов.  

• Денатурация может быть обратимой при удалении денатурирующих агентов.  

• В живых организмах возможна быстрая ренатурация с помощью шаперонов.  

• Высаливание — способ выделения белков с помощью солей.  

• При высокой ионной силе белки теряют гидратирующие оболочки и выпадают в осадок.  

• Разделение белков с помощью солей позволяет фракционировать их смеси.  

• Метод используется для отделения низкомолекулярных примесей или замены состава среды.  

• Молекулы белка не могут проходить через полупроницаемую мембрану, в то время как низкомолекулярные вещества распределяются равномерно.  

• Состав среды в диализном мешочке будет таким же, как в окружающем растворе.  

• Метод позволяет разделять белки по размеру и форме молекул.  

• Белковые молекулы не могут проникать в гранулы геля, перемещаются с высокой скоростью.  

• Средние и небольшие белки удерживаются гранулами геля, а на выходе собираются в виде отдельных фракций.  

• Пептиды регулируют процессы пищеварения, тонус сосудов, аппетит и боль.  

• Участвуют в регуляции высшей нервной деятельности и биохимических процессах.  

• Могут использоваться в качестве лекарственных препаратов, например, метианин и его производные.  

• Метианин используется для профилактики и лечения заболеваний печени, атеросклероза и как антидепрессант.  

• Утаминовая кислота и глицин являются тормозными медиаторами центральной нервной системы.  

• Циеин участвует в метаболизме хрусталика глаза и применяется при катаракте.  

• Церебразилин используется при нарушениях функции центральной нервной системы.  

• Аминокислоты входят в составы препаратов для парентерального питания.  

• Поли-амин, В-амин, В-амин лакт и гидролизин используются для восстановления организма после травм и заболеваний.  

• Фибриносол - гидролизат фибрина крови.  

• Лекция завершена, просьба поставить лайк и подписаться на канал.